Título en español
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Alex G. (1966). Título en español. Journal of Agriculture of the University of Puerto Rico, 50(2), 113–130. https://doi.org/10.46429/jaupr.v50i2.3719

Resumen

Se hizo un estudio de la distribución y propiedades de la tirosinasa (oxidasa de polifenol) en la caña de azúcar. La enzima se extrajo con un amortiguador de fosfato (pH 7.0), de tejidos secados por congelación que se trituraron hasta poder pasarse por una criba de mallas, tamaño 60. La prueba se hizo cu un espectrofotómetro a 390 ma, midiéndose el aumento en densidad óptica de una mezcla amortiguada de catecol y enzima. Al separarse por fraccionación los extractos de la caña con sulfato amónico, se precipitó la tirosinasa fácilmente entre una saturación de 20 a 70 por ciento. En el tejido meristemático fue que se encontró la mayor cantidad de la enzima. También se consiguió una actividad considerable en las hojas — 1 y 0, mientras que sólo se encontraron trazas de la enzima en los nudos y entrenudos del 8 al 10, y del 1 al 3. Las preparaciones de tirosinasa se mostraron sensitivas a la acción del calor, inactivándose casi totalmente a las 24 horas después de haberse extraído a una temperatura ambiental do 28 a 29°C. y de 19 a 21°C. en el laboratorio. En contraste con lo que sucede con la peroxidasa de la caña, la tirosinasa no evidenció capacidad recuperativa después de la inactividad que le causara hervida. Los siguientes fueron los sustratos sobre; los cuales actuó la tirosinasa: catocol, DOPA (3,4-dihidroxifenitalanina), pirogalol, guayacol, resorcinol, hidroquinona y para-cresol. No se observó reacción alguna, con el fenol o con el metaaeresol. La temperatura óptima fue de alrededor de 24°C. y el pH óptimo 7.5. El Km aparente fue 4.0 X 10-3 moles de catecol por litro. La tiourea y la hidroxilamina inhibieron la enzima marcadamente a concentraciones de 1 umol por mililitro de digesto. La cisteína, el ácido ascórbico y el cianuro causaron una inhibición casi completa a tal concentración. El monóxido de carbono actuó de igual manera. La tirosinasa inactivada por KCN se reactivó tras una diálisis prolongada, en presencia de agua destilada seguida por la adición de cobre. Ninguno de los otros metales que se probaron (molibdeno, manganeso, zinc, hierro, magnesio) sirvieron para reactivar el agente catalizador. Se discute en este trabajo la posible función que pueda ejercer la tirosinasa y la importancia, que pueda tener en la caña de azúcar.

https://doi.org/10.46429/jaupr.v50i2.3719
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