Título en español.

Resumen

A caña de azúcar de 10 meses de edad se le extrajo amilasa de los tejidos liofilizados del meristemo, de la hoja, de la yagua, de los nudos y de distintas áreas de los entrenudos. Las hojas inmaduras (— 1 y 0) fueron la más rica fuente de esta substancia, mientras que se observó fuerte actividad con las preparaciones que se hicieron de los nudos del 8 al 10. Alrededor del 70 por ciento de la amilasa presente en los extractos de agua se precipitó con sulfato de amonio a una saturación de 48 a 60 por ciento. Tanto el almidón de papa como la amilopectina se hidrolizaron con rapidez, aunque la hidrólisis actuó también sobre la amilosa, el almidón de maíz y la inulina. Obtúvose una velocidad máxima con 8 mg. de amilopectina por mililitro de digesto. El pH óptimo fue de 5.5. La amilasa fue muy activa a un nivel de pH que fluctuó entre 4.5 y 6.0, y declinó rápidamente a un pH en exceso de 6. La amilasa se inactivo virtualmente a una temperatura de 16° C, pero aumentó 17 veces más hasta alcanzar un máximo a 50° C. El mercurio y el yoduro inhibieron por completo la amilasa a 1 X 10^-4 µmoles/ml. de digesto. Los efectos del yoduro, y en menor grado los del mercurio, se revirtieron al aumentarse las concentraciones del substrato. El magnesio inhibió parcialmente la enzima al nivel de 0.1 de µmol/ml. Por el contrario, el manganeso estimuló la amilasa al nivel de entre 0.003 a 0.60 de µmol/ml. de digesto. La acción dializadora por un período de 36 a 48 horas sobre una preparación de amilasa en presencia de agua destilada, causó una reducción moderada de 35 a 50 por ciento en la actividad. La actividad se restauró prestamente al añadirse manganeso y cantidades mínimas de azúcares. La sacarosa fue la menos efectiva, pero la maltosa, galactosa, glucosa y fructosa estimularon todas la actividad de la amilasa a un nivel superior al que se obtuvo con las preparaciones-testigos (sin dializar). Se observaron varias similaridades entre la amilasa y la invertasa, inclusive idénticas saturaciones durante la fraccionación química de la sal; un pH óptimo igual; reacciones similares al aumentar la temperatura; inhibición por la acción del mercurio; y activación en presencia de manganeso y azúcares. Parece existir una estrecha relación entre la amilasa y la α-glucosidasa de la caña de azúcar, si es que no son idénticas y a la vez, común a ambos tipos de enzimas una afinidad química para establecer enlaces α-glucosídicos.