Título en español.

Resumen

Se extrajo invertasa del tejido del meristemo, de la hoja, de la yagua, del nudo y del entrenudo de la caña de azúcar. El meristemo fue la fuente más rica de invertasa bajo condiciones tanto ácidas (pH 4.65) como neutrales (pH 7.0). La invertasa ácida se extrajo del meristemo con agua, después que las muestras se congelaron, liofilizaron, redujéronse a polvo fino y sonificaron en una suspensión de polvo y agua. Virtualmente, toda la invertasa se precipitó de la solución con sulfato de amonio, a una saturación menor de 55 por ciento. La invertasa ácida se precipitó principalmente a una saturación de 30 a 52 por ciento. En la preparación de invertasa ácida, se estableció la presencia de dos enzimas distintas: una (glucosidasa-α, "taca-invertasa") que actúa sobre el extremo glucosado de la molécula de sacarosa y la otra (fructosidasa-ß, "invertasa de levadura") que actúa sobre el extremo fructosado. La fructosidasa-ß predomina en proporción de 2 a 1. Discútese también la posibilidad de que la glucosidasa-α participe en la reducción de las oligosacaridas ligadas a los glucosidas, o sea, los productos de la hidrólosis de las polisacaridas. El pH óptimo para la preparación de invertasa ácida osciló entre 4.75 y 5.5. La temperatura óptima fue de 44° C. y la concentración de substrato aproximadamente de 80 umoles de sacarosa/ml. de digesto. La invertasa fue inhibida por el yoduro, el plomo y el mercurio a concentraciones de 1.0, 0.5 y 0.0003 µmole/ml. de digesto, respectivamente. La acción inhibidora del yoduro se revertió completamente al aumentarse la concentración del substrato y la de plomo se revertió parcialmente. Los efectos inhibitorios del mercurio no fueron reversibles. También el arsénico y el tungsteno ejercieron una acción inhibitoria sobre la invertasa, pero a concentraciones relativamente altas (5.0 y 10.0 µmoles/ml. de digesto, respectivamente). El manganeso redobló la actividad de la invertasa a una concentración de 0.5 µmole/ml. de digesto, y una cantidad tan pequeña como 0.005 µmole estimuló marcadamente la reacción. Una diálisis prolongada (36 horas) en presencia de agua destilada redujo la actividad de la invertasa en alrededor de un 95 por ciento. Al agregársele manganeso, se reactivó y estimuló la enzima superando los niveles que existían antes de la diálisis. También la reactivaron vestigios de azúcares (sacarosa, maltosa, galactosa, glucosa y fructosa a 2 µmoles/ml. de digesto) añadidos a la enzima dializada. Se concluyó que las invertasas ácidas y activas son complejos de proteína, azúcar y manganeso, en los que la proteína se inactiva, virtualmente, en la ausencia lo mismo de manganeso que de azúcar.