Título en español.

Resumen

De la hoja de la caña de azúcar se extrajo un factor de la polisacarida, aparentemente idéntico a la enzima Q de la papa, cuyos caracteres se han descrito parcialmente. Los procedimientos usados con éxito por otros investigadores para aislar la enzima Q de los extractos de papa, no lograron separar el sistema ramificador de otros agentes catalizadores de la caña de azúcar. Obtúvose una preparación satisfactoria para hacer estudios descriptivos de los caracteres precipitando proteína de extractos acuosos con acetato de plomo, lixiviando el precipitado con una solución de bicarbonato y fraccionando el extracto de bicarbonato con sulfato amónico. La enzima Q se precipitó a una saturación entre 0 y 35 por ciento, a un pH de 7.2 y una temperatura de 22°C. La fracción de 0 a 35 por ciento estuvo virtualmente libre de fosfatasa ácida y ß-amilasa. Había trazas de fosforilasa de almidón (enzima P); pero ésta no causó dificultad alguna en la ausencia de fosfatos amortiguadores. No obstante, estaba presente una amilasa del tipo α, la cual interfirió seriamente con las medidas de la enzima Q en un medio ácido particularmente en el área de un pH de 4 a 5. La enzima Q estuvo moderadamente activa entre los pH 6.5 y 9.0, llegando a su óptimo a un pH de 7.5 aproximadamente. La acción de la amilasa-α fue muy débil en los valores de pH mayores de 6.5. Se empleó almidón soluble de papa como substrato en todos estos estudios. La concentración óptima fue de 2.0 a 2.5 mg./ml. de digesto. La amilasa-α estuvo más activa en presencia de 0.5 mg./ml. de digesto. En la enzima Q hubo una inhibición de un 85 por ciento debido a la acción de iones de plomo (0.5 mg./ml.) cuando actuaba sobre un nivel de substrato de 0.25 mg./ml. de digesto. Aumentando la concentración de almidón a 2.5 mg./ml., se eliminaron parcialmente los efectos del plomo, indicando que la inhibición fue competitiva. El fluoruro (0.025 mg./ml.) eliminó completamente la actividad de la α-amilasa a un pH de 7.5, pero tuvo poco efecto a un pH de 4.0. La α-amilasa fue también suprimida por la acción del cobre. La diálisis en presencia de agua destilada tuvo poco efecto sobre la enzima Q, pero retardó marcadamente la amilasa después de 6 y de 10 horas. Una diálisis de 22 horas no causó cambios adicionales en ninguna de las enzimas. La temperatura más favorable de las que se probaron con la enzima Q, fue de 30°C, aunque el sistema estuvo bastante activo a temperaturas tan bajas como de 7°C. La α-amilasa no estuvo activa a los 7°C, pero alcanzó el grado más alto de actividad que se ha medido a los 26°C. Se analizaron varios tejidos de la caña de azúcar en busca de la enzima Q, incluyendo el meristemo; las hojas +1 y +2, hojas +6 y +7; yaguas +1 y +2; nudos del 8 al 10 y entrenudos del 8 al 10. La actividad fue mucho mayor en las hojas +6 y +7 que en ningún otro tejido analizado. La amilasa-α estuvo más activa en las preparaciones con tejidos del meristemo. Estudios de electrofóresis demostraron que la fracción de 0 a 35 por ciento estaba compuesta de por lo menos tres distintos ingredientes de la proteína. Se presume que representaban la enzima Q, α-amilasa y fosforilasa de almidón. Aquí se discute brevemente la significación de la enzima Q en la caña de azúcar. Se presenta un diagrama para ilustrar el papel que desempeña el factor ramificador de la polisacarida en relación con los "caminos" que toma en la formación del almidón y la sacarosa.