Título en español.

Resumen

Se llevaron a cabo estudios in vitro de los patrones de acción de la invertasa en presencia del silicio. Se sabe que este elemento inhibe la enzima tanto en los tejidos vivientes como en las preparaciones de los tejidos liofilizados. Los substratos incluían sacarosa, rafinosa, estaquiosa y turanosa. Se preparó invertasa ácida de caña de azúcar de tejidos reservantes inmaduros liofolizados, purificándose con una fraccionación de sal, diálisis y filtración de gela. Se estudiaron productos enzimáticos mediante la cromatografía sobre papel. Se obtuvieron con rapidez de la sacarosa, dos productos en grandes cantidades: fructosa y glucosa. La reacción con la rafinosa fue más lenta, pero produjo cuatro distintos productos. Este hecho sugiere un fuerte potencial por parte de la invertasa de la caña, ya que una hidrólisis ácida completa de la rafinosa sólo produce tres. Se propone que los enlaces del 1—> 6 y del 1 —> 2 quedan rotos. La fructosa aparece por hidrólisis directa de la rafinosa y mediante ataques secundarios contra el producto intermedio, o sea, la sacarosa. El uso de la estaquiosa como un substrato presentó evidencia adicional de la hidrólisis del enlace del 1 —> 6. Se obtuvieron tres productos en presencia de un solo enlace, el 1 —> 2 fructosídico. Al añadir Si a los digestos de invertasa terminaron abruptamente las reacciones con la sacarosa, la rafinosa y la estaquiosa. La concentración efectiva de Si excedió ligeramente 3 µmoles de silicio por mililitro de digesto. Se menciona el significado que tiene el efecto inhibidor de la invertasa tanto desde el punto de vista del aumento que genera en el rendimiento de la sacarosa como de su valor como indicador analítico del contenido de ácido silícico en los tejidos de las plantas. Cuando se usó el disacárido turanosa como substrato, el aumento en los niveles de Si produjo otros productos adicionales más bien que una sus pensión de la acción enzimática. Aparecieron cuatro productos en presencia de 9 µmoles de Si. Los substratos sacarosa y rafinosa produjeron conjuntos de productos teñibles en grados variables a niveles en exceso de 27 µmoles por mililitro. Dichos productos eran de una baja movilidad cromatográfica y semejaban fragmentos de almidón hidrolizado. Para explicar la acción del Si sobre la invertasa se propone la formación de una gela de ácido silícico alrededor de la enzima y en proporción directa a la concentración del Si. La inhibición de la hidrólisis de la sacarosa no resulta de los cambios estructurales severos de la proteína. Más bien, la enzima hipotética encerrada en la gela pudiera dejar de funcionar contra un sustrato, reteniendo o aumentando, sin embargo, su capacidad para atacar a otros.