Título en español.

Resumen

Mediante las técnicas de solubilidad diferencial, filtración de gel y la electrofóresis de papel se ha obtenido un buen grado de purificación de la invertasa de la caña de azúcar. La invertasa puede separarse rápidamente con sales de sulfato amónico a una saturación de un 38 a un 52 por ciento. La actividad desaparece casi totalmente durante la diálisis can agua destilada, pero se restablece pasándola a través de columnas de gel Sephadex G-200. Se atribuye la reactivación a la remoción de inhibidores desconocidos. No fue posible separar bien la invertasa de otras proteínas mediante la filtración. Las pruebas de electrofóresis demostraron que las invertasas son bastante móviles comparadas con las proteínas contaminadoras, y se mueven con rapidez hacia los electrodos positivo y negativo. Se obtuvieron dos distintas áreas de invertasa libres de proteína contaminadora, una de las cuales se comprobó tener una carga positiva y otra una carga negativa. Los procesos de filtración y electrofóresis, ya descritos, permitieron una buena purificación de las enzimas, sin que fuera necesario usar glucosa o manganeso, evitando así la aparición de la invertasa reconstituida.