Título en español.

Resumen

Se han iniciado estudios sobre la yerba de pasto Pennisetum purpureum, yerba Napier, con el propósito de esclarecer su capacidad excepcional para utilizar el agua. Se presta primordial atención a las enzimas hidrolíticas. El presente trabajo tiene que ver con la ß-amilasa de los tejidos inmaduros del entrenudo. La ya muy estudiada amilasa de las hojas de la caña de azúcar sirvió como punto de referencia para la comparación de las propiedades. Se estableció un análisis estándar para la amilasa con el almidón soluble de papa desempeñándose como el substrato. Este análisis es adecuado para un gran número de extractos crudos o semipurificados de la yerba Napier. La amilasa estaba muy concentrada en el tejido meristemático y también en el tejido inmaduro entrenudal. Cantidades moderadas de ésta se encontraron en las láminas foliares, pero, en la yagua de la hoja y en el tejido maduro de la caña sólo se encontraron indicios. Se estimó que el potencial de amilasa en la yerba Napier es dos o tres veces más que en la caña de azúcar. Más del 90 por ciento de la amilasa se precipitó del extracto acuoso clarificado al saturarse con un 40 a un 50 por ciento de sulfato de amonio. El pH óptimo fué de 5.5 y la temperatura de 46° C. La enzima permaneció estable al calor hasta los 52° C., bajo refrigeración, por lo menos durante 2 semanas, y durante 90 horas a la temperatura de salón. Se estudiaron las relaciones de tiempo, concentración de proteína y nivel del substrato. El K_m para la amilasa de la yerba Napier fué virtualmente idéntico al de la amilasa de la caña de azúcar. Experimentos con filtración de gel culminaron en la separación de una masa totalmente homogénea de amilasa de la proteína no catalítica. Contrario a lo que ocurre en la caña de azúcar, no se encontró en este caso evidencia alguna de una a-amilasa secundaria. La diálisis prolongada no inhibió la enzima. El cianuro, el plomo, el yoduro y el meta-silicato causaron inhibición. La activación no se logró con manganeso o con las cantidades insignificantes de azúcar que se añadieron. No se encontró evidencia alguna que indique que la amilasa de la yerba Napier es un complejo de proteína e hidrata de carbono, tal como sucede en la amilasa de la caña de azúcar. La cromatografía sobre papel reveló que la maltosa es el único producto primario. Después de 4 horas la maltosa se hidrolizó a su vez liberando glucosa por una maltasa supuestamente latente durante la preparación de la amilasa. Se obtuvieron maltosa y glucosa del almidón de papa, del almidón de maíz, de la anulosa y de la amilopectina. La preparación no actuó sobre la inulina. La electroforesis en papel reveló cuatro puntos cimeros distintos de amilasa. Tres de los puntos poseían una carga negativa neta y uno una carga positiva. También se obtuvieron cuatro puntos cimeros en la amilasa de la caña de azúcar, pero sus cargas netas son contrarias a las de la enzima de la yerba Napier. Esto se considera como una prueba más de que la enzima de la yerba Napier, al contrario de la amilasa de la caña de azúcar no es un complejo de proteína e hidrato de carbono. Se discute a plenitud el significado bioquímico de la amilasa de la yerba Napier.